1樓：
前面的答主都說得差不多了，我來補充個反例：自身將底物催化，從而轉變為自身的「酶」。
沒錯，就是朊病毒Prion。它的異常構型PrP－Res會主動將正常構型PrP－Sen催化為異常構型，由此引發鏈式反應，大量的PrP－Res堆積在神經元內連成長鏈，對神經元具有很大的毒性，直到將動物大腦破壞成充滿空洞的海綿狀，患者也將在精神錯亂和痛苦中死去。
2樓：義翹神州
酶具有專一性，一種酶只能催化一種或一類底物。
酶的催化作用是通過酶與底物互補形成酶-底物複合物來實現的。
當然，蛋白質水解過程也是需要相關的水解酶參與的。
那麼，這裡的水解酶會不會誤殺自己呢？
其實通過乙個簡單的物理現象就能解釋。
磁鐵會同性相斥，即乙個磁鐵的正極是不會和另乙個磁鐵的正極相吸在一起的。
正如，在發生水解作用的水解酶，他們目前的結構是一樣的，都是正極不會結合到一起，也就不能形成酶-底物複合物，也就不能發生催化作用了，自然，也就不能把自己水解掉了。
3樓：空無一物
這裡羅列一些不同的觀點
（1）有一些酶會自溶，其目的是會起到調節自身活性的作用，例如 TEV蛋白酶自溶後蛋白酶活性較低，而胰蛋白酶則會更活躍
（2）酶基本上是蛋白質或蛋白質複合物，蛋白酶水解自己不可能，也就是說蛋白酶不能消化自己，因為它們不能自我彎曲，否則它們的構成會改變，然後變成無功能的。乙個比喻，你可以咬你的手臂，因為你可以通過移動手臂來達到它，對吧？ 但想象一下，你的外形是圓形（因為酶一般都是球蛋白），沒有條件可以讓你的手臂靠近你的嘴巴。
所以蛋白酶不會「傷害」自己。
（3）酶是蛋白質，的確是這樣的，但是它們是「高度特異的蛋白質」，這意味著它們只對特定物質起作用。
鑑於酶的強大，因為幾乎所有細胞內的代謝過程都離不開酶。
但是酶只是在特定的底物上起作用，這些底物大多是較簡單的化合物，遇到比酶型蛋白質更複雜的複合物時怎麼辦？ 因此，會不會蛋白酶首先降解自己或者讓自己變得不那麼簡單，這樣才會起作用？否則蛋白酶將不會破壞其自身結構。
（這裡是瞎想的，高手，留嘴，勿噴）
4樓：
首先，蛋白質酶是個什麼概念？
如果你想說的是這個enzyme是protein不是RNA，很好，那麼這類蛋白叫proteinase, 或者endopeptidase。你想問的是，這些proteinase是不是會水解自己？
那麼問題又來了：
自己是個什麼概念？
如果你想說自己就是這乙個molecule會不會自己把自己切成片，那麼答案是，不會。因為他的active site裡面沒有能讓他切的sequence或者target。
如果你想說自己就是一群長得一模一樣的proteinase會不會互相切，那麼大那是，會！Proteinase有好多種，有特異性的，有非特異性的。特異性的是指對某一類特定序列切得特別好，其他不太感冒的，但是要蛋白酶實在太濃，也是要亂切的。
非特異性的，比如說，有的見著R和K得peptide就沒命的切，這種就基本啥蛋白都切（因為一般啥蛋白表面都得有幾個這些amino acids），必然也包括自己啊。
5樓：貓咪
會，說不會的頂多是個速率問題。胰蛋白酶自降解妥妥的。作為蛋白質組學的重要工具，胰（蛋白）酶經常會成為降解後的干擾訊號（如果不小心加太多的話）。
古時候的人（2023年）早研究了各種增加其穩定性的方法，詳情請見：On the mechanism of enzyme action. LXI.
Theself digestion of trypsin,calcium-trypsin and acetyltrypsin：
Archives of Biochemistry and Biophysics
Volume 65, Issue 1, November 1956, Pages 120–131
6樓：星河
酶作用於特定底物，即使他們的化學本質都是蛋白質，但蛋白質千差萬別，從氨基酸序列到多肽鏈空間構象，酶自己跟自己怎麼發生化學反應
7樓：
不行了。
我過了三天還是覺得這個問題和有可能自己在家裡DIY完成截肢麼？
是一樣一樣一樣的啊！！！！！
你說可行性，嗯，確實不強。。
正常工作狀態下的蛋白酶不至於把自己水解掉，但也不排除意外不是。。。
正常人不可能自己鋸掉條腿下來，可是人家萬一真做到了呢？（痛閾值高，點子正之類的）我們都不是他，真相只有他自己知道。。
赤腳哲夫當年為了香吉士還把自己的腳鋸掉吃了呢。。。。。。
8樓：
酶的作用首先具有特異性，這指的是對所作用底物的專一性；其次，對反應條件還有一定的要求，如pH、溫度等，此外，還受到其它很多因素諸如抑制劑，反應環境的影響。
其與底物結合部位，對底物的空間結構、肽鍵等多具有嚴格的限制，這決定了相同酶分子很難結合到「底物口袋」。這樣活性中心的特異性，這一後續「大閘」的作用暫時就還用不到。
套用一句「存在即合理」，在生物進化過程中，酶也是在不斷進化的。能夠水解自身的蛋白酶自然在進化中是被淘汰的，事實上，從酶作用的本質上講，酶只是一種媒介，反應前後自身不發生改變（反應過程會生成中間體），所以講能夠水解自身，或許就是一種錯誤，只是水解相同的酶分子。
當然，在酶成熟的過程中，會經過一系列的多餘肽段的切割，以實現從酶原到酶，這個過程可能是酶本身實現的自我切割。。。
9樓：longt
這個問題問得很有意思。從酶學角度說，乙個酶分子真正起作用參與催化反應的只有一小部分區域，稱為活性中心，底物與這個區域結合後酶才發揮作用。酶不能結合自己的活性中心吧，舉個最簡單的例子，你不能用左手摸你的左手吧，乙個意思。
10樓：
蛋白質酶作用於特定的結構，酶具有專一性，不能放任四海都水解掉，不能水解自己。退一步講，如果它可以水解自己，那它的活性時間相當的短暫，近水樓台先水解，在反應階段肯定先水解自己了，無作用效率，違背了自然界進化規律。
11樓：ChaoGao MDPhD
會的！！！
說蛋白酶不能水解自己都是耍流氓！
其實是這樣的，我們不能想當然的認為蛋白酶如果水解自己就會不存在了。蛋白酶發揮功能是需要條件的，比如時間，溫度，離子等，而不是如果水解自己自己就回瞬時不存在，水解自己多是乙個緩慢的過程
舉例個最常見的可以水解自己的蛋白酶：生化實驗常用的工具酶，蛋白酶k
12樓：洛水寒
很有意思的問題！
我簡單的以胃蛋白酶做個解釋
首先，蛋白酶並不是水解所有的肽鍵，一般都有一定的專一性，針對某些特定的肽鍵
胃蛋白酶主要水解水解氨基端或羧基端為芳香族氨基酸（苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽鍵
我也看到好多網上的答案說胃蛋白酶不能消化自己是因為胃蛋白酶不含有這些肽鍵，這個答案是不對的。胃蛋白酶不但有這樣的肽鍵，而且還不少
這裡就牽涉蛋白質的空間結構了
蛋白質是通過多肽鏈的盤繞摺疊形成其特定的空間結構之後才具有活性，在這個過程中，有些氨基酸殘基露在外面，有的殘基就被包裹在蛋白質內部了。上面說的胃蛋白酶針對的氨基酸殘基都被包裹在內部，所以胃蛋白酶就沒法水解自己了
而通常我們消化食物時，食物蛋白質首先會在胃酸的影響下變性，變性會造成蛋白質的空間結構破壞，內部的肽鍵就會暴露出來，然後被胃蛋白酶識別和水解
總而言之，胃蛋白酶不能水解自己是基於它的特定空間結構，如果胃蛋白酶因為某些原因變性，就會被自身水解了
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