1樓：啦啦啦
很簡單，非競爭性抑制劑不影響酶與底物的結合，所以km不變。
反競爭性抑制劑雖然也不直接影響酶與底物的結合，但是由於IES的生成，導致ES減少，從而加快了底物與酶的結合，所以酶的親和力上公升，即km↓。
看到這裡你可能會問非競爭性抑制劑的話ES不也減少嗎？沒錯，雖然這裡ES由於會變成IES也減少了，會促進酶與底物的結合，但是ES減少的量就是IES增加的量，這裡不同於反競爭性抑制劑，IES增加是可以抑制EI和S的結合的（結合生化書上的方程式)，一邊促進E與S的結合，一邊抑制EI與S的結合，相當於酶的結合力沒變。
2樓：Tyler77
從機理角度解釋：
反競爭性抑制劑與酶-底物複合物結合，抑制劑與ES的結合使可逆反應E+S--ES向右偏移(由於抑制劑與ES結合消耗了ES)，促進了底物與酶的結合，即酶與底物親和力增大，即Km減小
非競爭性抑制劑既與酶結合又與酶-底物複合物結合，但活性中心和底物與酶結合的不同，不構成競爭關係，不影響酶與底物的親和力，Km不變。
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