酶為什麼可以降低活化能?

時間 2021-05-30 12:27:53

1樓:瓜子

我想,題主提這個問題,肯定是不需要教科書上的那堆答案。

要理解酶為什麼可以降低活化能,有兩種思路,一種是模擬的思路,另一種是系統還原論的思路。

(1)先說說整體模擬的思路。

按照底物中間體假說:S+E—>ES—>E+P

有了中間體,反應往往會加速——最直觀地,就像是有靠譜中介(中間商)存在的商品交易模式,通常要比生產者和消費者直接交易的模式便捷得多。

想想黑中介是怎麼把一貫節約的老太太手裡的錢坑掉的,哎。

另外其實酶的反應也可以整體地視為原電池反應,感興趣的童鞋可以自己去分析。這裡不多說。

(2)再說說還原論的思路。

按照底物中間體假說,因為酶的存在,底物轉變為產物的過程至少被分解為三個相互串聯的子過程:

(1)底物結合、

(2)催化轉化、

(3)產物釋放。

這樣,一步反應分解成了三個子反應,每一步所需要的活化能都要顯著地小於總的反應,

在這種情況下,由於保證反應能夠進行的活化能不是這三個子過程的和,而是這三個子過程的最大值。這樣,反應所需的總活化能就大大降低了。

2樓:

因為酶的存在,反應走了另外一條通道,不用穿過勢壘而是通過量子隧道效應進行反應。酶的存在相當於架了多層小台階,使得隧穿的概率大大增加,穿過勢壘的概率可以整合到反應速率方程裡。

3樓:喵大俠

一言以蔽之:

酶通過很多種方式穩定底物的過渡態來降低反應的活化能。

此篇回答需要讀者認同化學反應動力學中的過渡態理論與酶反應動力學中的過渡態穩定學說

根據過渡態理論,在任何乙個化學反應系統中,反應物需要達到乙個高能狀態後才能發生反應,這種不穩定的狀態稱為過渡態,達到過渡態需要的能量稱為活化能——值得注意的是,活化能並不等同於反應的自由能

催化劑的作用是降低化學反應的活化能,而酶催化的機制,即過渡態穩定學說,認為酶是通過穩定底物的過渡態而降低了化學反應的活化能。可能與我們的認知相悖的一點是,酶的活性中心並不貼近底物結構,而是更貼近底物的過渡態的結構

酶的活性中心具有一定的柔性,在「柔性」結合底物後,促使底物發生「形變」向過渡態發展並維持在過渡態——直到完成反應。

過渡態穩定學說的證據:

根據化學反應過渡態結構設計的酶抑制劑,比根據底物結構設計的酶抑制劑效率要更強;

利用過渡態類似物作為抗原或半抗原,產生的抗體具有類似酶的催化作用。

那麼,酶是如何促進底物轉化和穩定於過渡態呢?

鄰近定向效應:處於酶活性中心的底物脫溶劑化,抑制底物的某些化學鍵轉動和平動,使底物之間採取正確的取向,進入過渡態;

酸鹼催化:由活性中心的氨基酸作為質子供受體,穩定過渡態;

靜電催化:在酶的活性中心提供比水更強的極性環境,穩定過渡態;

金屬催化:金屬酶或金屬啟用酶,可通過接受電子、遮蔽負電荷、作為電子供受體等方式穩定過渡態;

共價催化:在催化過程中與底物形成不穩定的工價化合物,徹底改變了反應路徑;

底物形變:可造成生物分子的構想改變,如糖從椅式構象變為半椅式構象使周圍的糖苷鍵更容易發生斷裂;

需要注意的是,以上的六種效應往往是相輔相成而不是單獨存在的。

傳說化學的本質是物理,從這裡可見一斑——形象的說,酶降低活化能,是把這些不想反應的分子按在了一起,分子們被壓迫到變形……

4樓:平常心

降低活化能意思是本來的環境中的能量不足以發生反應,而酶催化底物變成一種在當前環境下能發生反應的狀態。表現形式就好像降低了底物發生反應需要的能量,為了便於理解才稱為降低活化能。實質就是變成一種活躍態。

主要有六點。

1、底物和酶的鄰近效應和定向效應,即底物和酶結合成複合物,使得酶催化反應由溶液變成分子內部的催化反應

2、底物的形變和張力效應,即底物受到酶的作用,內部化學基團電子雲密度變化,形成一種十分接近過渡態的分子,使得化學鍵極其容易斷裂,也就是反應速率變快了。

3、共價催化 4、酸鹼催化5、金屬離子催化

以及6、微環境的影響(酶能在底物結合部位形成乙個疏水的洞穴,這個環境十分有利於親核催化反應)

這些都有利於活躍態分子的形成。

5樓:愛Instein

催化劑也是參加反應的,只是它是作為中間反應物,總反應結束時又會重新生成。由於酶的參與反應,改變了反應的途徑。不同的反應途徑有著不同的吉布斯自由能。

能降低自由能的是催化劑,提高自由能的是抑制劑。

催化劑是以什麼形式降低活化能的?

Draench 如果是酶的話,或許是由於特異性的結合位點將反應物卡住,使得最佳的反應位點暴露供反應,加大了碰撞或者說結合的概率,這麼想或許會比較直觀 反正我是根據教材配圖這麼理解的不一定對 對於一些非酶的有機無機的催化劑我認為或許也是由於特殊的結構,與反應物發生的反應或結合使得後續反應更容易吧 如果...

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