1樓：
首先胃蛋白酶確實是存在自我剪下的，但要了解這個問題我們首先要認識胃蛋白酶的活化過程。
首先分胃壁細胞泌出的原胃蛋白酶是乙個無活性的原酶，酶催化口袋是禁閉的，就是起到保護作用的，不然一出來就水解胃壁自己了，那要完蛋了。
然後我們知道在胃壁有乙個緩衝層HCO3-碳酸氫根離子，胃蛋白酶在這裡依然沒有活性，因為是接近中性環境。
然後一但胃蛋白酶穿過這乙個緩衝通過H+存在的條件下被自我啟用。理解這個啟用過程我們可以看下面這個圖。胃蛋白酶（藍色區域）催化要有乙個底物口袋（圖中綠色的片段）嵌入酶的核心區域才能進化催化，胃蛋白酶自身如果片段有空間結構能夠如此摺疊會被催化水解。
可以看到H+誘使這個原本封閉的酶口袋發生結構變化，就是氫離子通知胃蛋白酶：「可以開門接客啦」，這時候會把這個封印給解掉，就是通過自身水解的方式開始的。
解除封印的胃蛋白酶還會互相幫助解除封印，彼此活化。
但解除封印之後就再沒有位置水解了，（如果酶沒有變性或者結構劇變），沒有可以提供給進行第二次水解了，所以活化的胃蛋白酶是比較穩定的。
2樓：稅駕蘅皋
理論上來說，胃蛋白酶可以發生自身水解作用。
一般的，酶特異性地識別底物並僅作用於特定位點。但是，胃蛋白酶催化的選擇性較差，除了三種鹼性氨基酸殘基（賴氨酸、精氨酸、組氨酸）外，可作用於所有酸性氨基酸、脂肪族氨基酸和芳族氨基酸殘基（催化脂肪族和芳族氨基酸殘基位點水解的速率較快）。所以，如果一分子有活性的胃蛋白酶與另一分子胃蛋白酶直接接觸，就可能會發生水解反應，畢竟胃蛋白酶暴露在外層的不可能全都是鹼性氨基酸殘基。
然而，酶的自身消化作用對生命體來說可能很不經濟，畢竟如果胃蛋白酶因為自相殘殺而消耗殆盡，或是在細胞內就發揮了作用破壞了細胞結構 ，消化吸收的效率就會大大降低。所幸進化讓生物找到了應對的策略。胃粘膜主細胞直接合成分泌的是沒有催化活性的胃蛋白酶原，該物質分泌至胞外進入胃液彼此分散後，受胃酸、胃蛋白酶作用而轉化為有活性的酶，如此就在一定程度上避免了自身消化作用的發生。
在一些生化實驗與工業生產過程中，必須考慮如何避免蛋白酶的自身消化造成的損耗。例如胰蛋白酶（催化專一性較強的一種蛋白酶，常用於質譜分析領域，最適pH=8）的使用，應先將酶粉末以少量pH=3的稀鹽酸（體積以微公升計）溶解（酶在pH=3時活性極低但不會變性失活），再將酶溶液注入溶有底物的pH=8氨性緩衝體系（體積以毫公升計，體系中氨濃度不宜過高）並立即混勻以開始反應。
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