1樓：
這兩種氣體分子，和血紅蛋白結合的原理不同。
血紅蛋白在和氧氣分子結合的時候，血紅蛋白中的鐵原子的原子核，會對氧氣分子中的電子產生吸附作用。因為鐵原子原子核帶正電，氧氣分子的電子帶負電嘛，異性相吸。注意注意，鐵原子核僅僅是吸附氧氣分子的電子，氧氣分子本身結構並沒有變化。
當血紅蛋白和一氧化碳分子結合的時候，一氧化碳分子中，碳原子和氧原子中間的化學鍵斷掉了乙個。如別的答案提到的，斷掉的這個電子鍵是 Pi 鍵。這時候，碳原子就可以把剩下來的電子砸進鐵原子那裡，和鐵原子形成乙個化學鍵。
這個現象叫做 「back-bonding」，形成的新化學鍵… 也是 Pi 鍵。
兩相對比，血紅蛋白和氧氣分子結合的時候，二者之間僅僅是吸引，並沒有形成牢固的化學鍵；當血紅蛋白和一氧化碳分子結合的時候，二者形成了乙個牢固的化學鍵，結合的能力自然就大啦！
2樓：宮非
2016-02-13
一氧化碳 (CO) 與紅細胞的結合能力比氧 ( ) 大 210-250 倍，且結合以後不易與血紅蛋白分離，而碳氧血紅蛋白較氧合血紅蛋白的解離速度慢 3,600 倍，當CO 濃度在空氣中達到 35ppm，結合了 CO 的血紅蛋白不能再與 結合，人就會缺氧窒息死亡，這就是 CO 中毒的原理。
每個 分子由 1 個珠蛋白和 4 個血紅素（又稱亞鐵原卟啉）組成（如圖 1）。每個血紅素又由 4 個吡咯基組成乙個環，中心為一鐵原子。每個珠蛋白有 4 條多肽鏈，每條多肽鏈與1 個血紅至少連線構成 Hb 的單體或亞單位。
Hb 是由 4 個單體構成的四聚體。不同 Hb 分子的珠蛋白的多肽鏈的組成不同。成年人 Hb（HbA）的多肽鏈是 2 條 α 鏈和 2 條 β 鏈，為α2β2 結構。
胎兒 （ ）是2 條α 鏈和 2 條 γ 鏈，為 α2γ2 結構。出生後不久 即為 HbFA 所取代。多肽鏈中氨基酸的排列順序已經清楚。
每條α 鏈含141 個氨基酸殘基，每條 β 鏈含 146 個氨在酸殘基。血紅素的 均連線在多肽鏈的組氨基酸殘基上，這個組氨酸殘基若被其他氨基酸取代，或其鄰近的氨基酸有所改變，都會影響 的功能。可見蛋白質結構和功能密切相關。
血紅素在遇 CO 時，因 CO 與的親和力約為 的 210-250 倍，與 Hb 結合後佔據 Hb 分子中的「氧結合位點」，妨礙 與 的結合。即與CO 合為 ，而排斥 ，故須注意吸入CO 氣體。CO 與血紅素鍵結時會產生 π-donating (Fe(II)) 和σ-accepting (CO) (如圖2) ，由此可知 Fe 與 CO 是由兩個 bond 鍵結而成，也因此相較與氧鍵結強許多。
以配位鍵的角度來看，CO 中成三鍵，OO 成雙鍵。所以 CO 鍵比 OO 鍵更活潑，空出的孤對電子更容易與血紅蛋白中的鐵的空軌道結合，這說明 CO 的配位能力比 更強。也許你會問：
為何 雖是雙鍵，但卻沒辦法跟CO 一樣與 有很強的鍵結呢？
，這兩者可分別扮演著電子的提供 π-donating (Fe(II) 提供電子給 CO 的 π 空軌域) ，和電子的接受σ-accepting (CO 接受σ 軌域的電子對)，也因此形成強而有力的雙鍵「Fe = C = O」。(如圖 3) 同樣的我們也發現，CO 是「逆磁性，diamagnetic」相當安定，且有HOMO 和LUMO 可提供lone pair and also can accept lone pair。
第二個來說，我們可以從 的分子軌域來看， 的 π* 分子軌域的電子為「順磁性，paramagnetic」 (作為 LUMO)，而 σ* 分子軌域為空軌域 (作為 HOMO)。也因此很明顯 並無法像與 CO 一樣形成共價雙鍵。氧分子雖有 HOMO， 但仍沒有很好的 LUMO 所以無法形成 π-donating (藉由二價鐵離子 Fe(II)) ，而只有單一共價鍵)。
因此，我們就可因此而判斷Fe → CO 鍵結很強、很安定。而所有物質都會以對自己本身最安定相移動，也因此只要一有 CO 存在，CO 馬上就會替代 與血紅素鍵結，這也是為何會 CO 中毒的原因。分類：
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